3-3-Enzymes hémicellulolytiques
Les hémicellulases sont les enzymes qui
dégradent les polysaccharides du groupe des hemicelluloses
(Dekker et Richards, 1976). Celles des insectes n'ont pas
été beaucoup étudiées malgré la
présence des hémicelluloses dans les aliments de ceux-ci
(Terra et al. 1987).
3-3-1-Xylanases, laminarinases et lichenases
Dans le tube digestif de l'ouvrier du termite Macrotermes
subhyalinus, il existe trois xylanases qui ont des masses
moléculaires très voisines compris entre 60 et 66 kDa. Elles ont
une activité hydrolytique maximale dans le tampon acétate aux pH
compris entre 4,6-5,0 et aux températures se situant entre 55-66
°C. Ces enzymes sont dépourvues d'activité cellulasique et
hydrolysent seulement le xylane non méthylé. Ce sont des
endo-â-1,4-Dxylanases strictes (Faulet, 2006).
Deux laminarinases sont sécrétées par
l'intestin moyen de la larve de Rhagium inquisitor. Seule la
laminarinase 1 a été purifiée et
caractérisée. Cette enzyme a une masse moléculaire compris
entre 95-100 kDa et un pH optimum d'hydrolyse de 5,5. Il s'agit d'une endo-
â-1,3-glucanase. L'enzyme est inactive sur le lichenane.
L'activité lichenasique (endoâ-1,3;1,4-glucanase EC 3.2.1.73) a
été mise en évidence chez Rhagium inquisitor
(Chipoulet et Chararas, 1985).
3-3-2-beta-Galactosidases
Les â-galactosidases des insectes possèdent
généralement une activité â-
glucosidasique qui les distingue des â-glucosidases et
des glycosylcéramidases (Santos et Terra, 1985). Ces
â-galactosidases ont été déjà mises en
évidence dans les intestins moyens des adultes de Locusta
migratoria, Abracris flavolineata et la larve de Tenebrio
molitor (Patchett et al., 1987). Celles de
Locusta migratoria et de Abracris flavolineata ont
respectivement des pH optima d'hydrolyse de 5,5 et de 4,5. Les masses
moléculaires sont de 65 kDa et de 72 kDa. Ces enzymes hydrolysent
fortement le p-nitrophényl- â-D-galactoside et sont
pratiquement inactives sur le lactose et les â-glucosides. Les substrats
naturels de ces âgalactosidases sont des galactolipides (Harwood,
1980).
3-3-3-beta-Xylosidases
Très peu de travaux ont été
effectués sur les â-xylosidases d'insecte. Kouamé
(2006) a montré que l'ouvrier du termite Macrotermes
subhyalinus possède dans son tube digestif, une â-xylosidase
hétérodimérique, acide et thermophile très
spécifique du résidu xylosyle. Cette enzyme est différente
de celle de son champignon symbiotique Termitomyces sp. La
âxylosidase de l'ouvrier du termite Macrotermes subhyalinus
serait donc secrétée soit par le termite lui même soit par
ses bactéries symbiotiques.
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