3-2-2-beta-Glucosidases
En se basant sur la spécificité de substrat, les
â-glucosidases des insectes peuvent être
subdivisées en trois classes : les classes 1, 2 et 3 (Terra et
Ferreira, 1994).
La classe 1 regroupe les
glycosyl-â-glycosidases et les
aryl-â-glycosidases. Ce sont des enzymes capables
d'hydrolyser aisément le cellobiose, le
p-nitrophényl-â-Dglucopyranoside, le
p-nitrophényl-â-D-galactopyranoside, le
p-nitrophényl-â-Dfucopyranoside et le
lactose (Terra et Ferreira, 1994). Les meilleures enzymes
décrites appartenant à la classe 1 sont les
â-glucosidases de Erinnyis ello (Santos
et Terra, 1985) et de Rhynchosciara americana
(Ferreira et Terra, 1983). La â-glucosidase de
l'intestin moyen de Erinnyis ello hydrolyse le
â-D-glucoside, le â-D-galactoside
et le â-D-fucoside avec le même site actif. Celle
de l'intestin moyen de l'insecte Rhynchosciara americana,
contrairement aux autres â-glucosidases de l'intestin
moyen des autres insectes, est intégrée dans la partie hydrophobe
de la membrane cellulaire (Ferreira et Terra, 1983). Les
propriétés cinétiques et le mécanisme
réactionnel de cette enzyme sont similaires à ceux de la
â-glucosidase de Erinnyis ello.
La classe 2 est composée uniquement des
glycosyl-â-glycosidases c'est-à-dire des enzymes
qui hydrolysent avec efficacité seulement le cellobiose et le lactose.
Les âglucosidases des insectes adultes Abracris
flavolineata (Marana et al., 1995) et
Sitophilus oryzae (Baker et Woo, 1992) appartiennent
à cette classe d'enzymes. Celle de Abracris flavolineata
possède une masse moléculaire de 82 kDa et un pH optimum
d'hydrolyse de 5,5 qui sont différents de ceux des
â-glucosidases de la classe 2 des insectes adultes de
Locusta migratoria et de Sitophilus oryzae. En effet, les
â-glucosidases de ces insectes ont un même pH
optimum d'hydrolyse (5,5). Les masses moléculaires sont respectivement
de 110 kDa et 170 kDa (Baker et Woo, 1992).
Les â-glucosidases de la classe 3 sont
celles qui sont capables de dégrader fortement le
p-nitrophényl-â-D-glucopyranoside et les
substrats similaires. La plupart de ces enzymes sont aussi actives sur le
p-nitrophényl-â-D-galactopyranoside. Ces
enzymes sont appelées alkyl ou
aryl-â-glycosidases. Les insectes Abracris
flavolineata (Marana et al., 1994),
Sitophilus oryzae (Baker et Woo, 1992),
Thaumetopoea pityoampa (Pratriel-Sosa et al.,
1987), Diatraea saccharalis et Calliphora
erythrocephala (Evans, 1956) en contiennent. Trois
â-
glycosidases appelées J3Gly1, J3Gly 2 et J3Gly 3 ont
été isolées de l'intestin moyen de l'insecte Diatraea
saccharalis. Ces trois enzymes ont à peu près les
mêmes masses moléculaires (58 ; 61 et 61 kDa), points
isoélectriques (7,5 ; 7,4 et 7,4) et pH optima d'hydrolyse (6,7 6,3 et
7,2). Ces enzymes sont plus spécifiques les J3-glucosides qu'aux
J3-galactosides et hydrolysent plus la liaison
â-(1-3)glucosidique que les liaisons J3-(1-4) et
J3-(1-6)glucosidiques. Le rôle physiologique des J3Gly1 et J3Gly 3 est
d'assurer la digestion des oligo et disaccharides provenant de la
dégradation des hémicelluloses tandis que celui de la J3Gly 2 est
de dégrader les glycolipides. Les glandes salivaires de l'ouvrier du
termite Macrotermes mulleri contiennent une J3-glucosidase acide de
masse moléculaire de 120 kDa. C'est une protéine
homodimérique (Rouland, 1986 ;
Rouland et al., 1988) qui est
différente de celles du termite Macrotermes subhyalinus qui ont
été largement étudiées par Kouamé
et al. (2005b). En effet, ces
J3-glycosidases n'hydrolysent pas les saccharides tels que le mélibiose,
le saccharose, le lactose, le xylobiose, le mélizitose, le stachyose, le
raffinose, la laminarine, l'arabinogalactane, la carboxyméthylcellulose,
l'inuline, le lichenane et l'amidon. Cependant, elles dégradent
fortement le p-nitrophényl-J3-D-glucopyranoside, le
p-nitrophényl-J3-Dfucopyranoside, le cellobiose et les
cellodextrines. Le rôle physiologique de ces deux enzymes est d'assurer
la digestion des oligo et disaccharides provenant de la dégradation des
hémicelluloses et des celluloses.
En se référant aux spécificités de
substrats, les enzymes des classes 1 et 2 hydrolysent avec efficacité le
cellobiose et d'autres disaccharides. Ce sont de "vrai"
â-glucosidases (E.C 3.2.1.21). Elles peuvent encore
être appelées cellobiases. Les cellobiases sont des enzymes qui
assurent la dégradation du cellobiose issu de la dégradation de
la cellulose chez quelques insectes ayant une cellulase. Chez les insectes, la
cellobiase est probablement aussi l'enzyme responsable de la finition de la
dégradation de l'hémicellulose ou de la partie glucidique des
glycoprotéines. Cette assertion est beaucoup plus soutenue par le fait
que les enzymes de la classe 3 libèrent préférentiellement
les monosaccharides liés à l'aglycone hydrophobique. Il est donc
possible que leur substrat naturel soit les glycolipides tels que les
glycosylcéramides. Les â-glucosidases de la
classe 3 des insectes sont donc des glycosylcéramidases (EC 3.2.1.62)
encore appelées phlozine hydrolases (Leese et Semenza,
1973). Des âglucosidases d'insectes de la
classe 1 ayant les mêmes caractéristiques cinétiques que
celles des classes 2 et 3 ont été observées chez les
insectes Abracris flavolineata (Marana et al., 1995)
et Sitophilus oryzae (Baker et Woo,
1992).
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