1-2. Hémoglobine
1-2-1. Définition de l'hémoglobine
Hoppe-Seyler en 1862 a introduit le terme, hémoglobine
pour désigner le pigment respiratoire du globule rouge.
L'hémoglobine caractérise l'aspect moléculaire du globule
rouge et est responsable de la fonction principale des globules rouges de
l'organisme. C'est un hétérotétramère chez tous les
vertébrés du monde vivant. A chaque stade d'évolution de
la vie, cette protéine voit son contenu modifié au niveau de la
nature des différentes chaînes qu'elle porte (Najman et
al., 1994 ; Bernard et al., 1996).
1-2-2. Structure et fonction de l'hémoglobine
L'hémoglobine humaine avec un poids moléculaire
de 64500 daltons, comporte 4 chaînes de globine et 4 molécules
d'hème (Figure 3). Synthétisé dans les
mitochondries, l'hème est une porphyrine contenant un atome de fer
ferreux (Fe2+). La porphyrine ou protoporphyrine III comprend 4
noyaux pyrrol et 8 chaînes latérales. Le fer est au centre,
fixé sur 4 azotes des noyaux pyrrol et garde 2 valences libres
(Figures 3 et 4). La globine est un polypeptide composé
de 2 chaînes á et de 2 chaînes non á. Les
chaînes á et non á comportent respectivement 141 et les 146
acides aminés (Najman et al., 1994 ; Vander et
al., 2001).
Le rôle physiologique des globules rouges est en partie
assuré par l'hémoglobine. L'hémoglobine fixe
l'oxygène permettant ainsi son transport par le globule rouge des
poumons vers les tissus de l'organisme. Mais elle facilite également
l'élimination par le globule rouge du dioxyde de carbone des tissus aux
poumons. En effet, chaque molécule d'hémoglobine fixe 4
molécules d'oxygène sur le fer et constitue
l'oxyhémoglobine (Genetet, 1989).
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