3-1-2-alpha-Glucosidases
Les á-glucosidases (EC 3.2.1.20)
catalysent l'hydrolyse de la liaison glucosidique á
(1-4) contenue dans les arylglucosides, les disaccharides et les
oligosaccharides à partir de l'extrémité non
réductrice. Elles sont généralement appelées
maltases ou saccharases. En effet, une saccharase est une glycosidase qui
hydrolyse le saccharose en glucose et fructose. Elle peut être donc une
á-glucosidase ou une
â-fructosidase. Le terme « saccharase » ne
saurait désigner seulement l'á-glucosidase. Chez
les champignons, la â-fructosidase est
appelée invertase. Ce terme est de nos jours
utilisé pour désigner toutes les
f3-fructosidases animales, végétales et
microbiennes (Terra et Ferreira, 1994).
L'abeille adulte Apis mellifera contient dans son
extrait brut enzymatique deux aglucosidases de masse
moléculaires différentes (Huber et Mathison, 1976 ;
Huber, 1975) tout comme l'adulte de la drosophile Drosophila
melanogaster (Tanimura et al., 1979) et les
larves de Saptotrigona bipunctata (Schumaker et al.,
1993) et de Musca domestica (Terra et Jordão,
1989). Les masses moléculaires caractéristiques des deux
á-glucosidases sont de 82 kDa et de 100 kDa. Celle de masse
moléculaire de 82 kDa serait secrétée par les glandes
hypopharingeales. Elle est fortement inhibée par le Tris et se
retrouverait dans le miel (Huber et Mathison, 1976). Cette
enzyme, dans l'estomac, convertit le saccharose du nectar en glucose et
fructose (Barker et Lehner, 1972). Il s'agit d'une enzyme
glycosylée dont le rapport acide aminé sucre est de 14 %. Les
acides aminés constitutifs majeurs sont l'acide aspartique, le
tryptophane et l'acide glutamique. Elle possède une activité
transglucosidasique et une faible affinité pour le substrat
chromogénique
p-nitrophényl-a-D-glucopyranoside
(Huber et Mathison, 1976). C'est une enzyme
légèrement acide comme les a-glucosidases de
Musca domestica (Terra et Jordão, 1989). Quant
à l'a-glucosidase de masse moléculaire 100 kDa,
elle présente quelques caractéristiques identiques à
celles de masse moléculaire de 82 kDa. En effet, cette enzyme acide
possède aussi une activité transglucosidasique. Elle est
glycosylée et est inhibée par le Tris. Le rapport acide
aminé sucre est de 5,4 %. Les acides aminés majeurs sont l'acide
aspartique, l'alanine et la thréonine. Cette enzyme est localisée
dans la partie abdominale de l'insecte (Huber, 1975). Son
rôle physiologique est de dégrader les
a-glucosides contenus dans l'intestin moyen comme les
á-glucosidases de Drosophila melanogaster (Tanimura
et al., 1979) et de Taumetapoea pityocampa
(Pratviel-Sosa et al., 1987).
La membrane cellulaire de l'intestin moyen de l'insecte
Dysdercus peruvianus contient une a-glucosidase
glycosylée dont le pH optimum d'hydrolyse est de 5,0. L'enzyme
présente des masses moléculaires très différentes
selon les techniques de détermination. Les masses moléculaires
déterminées sont de 61 kDa en électrophorèse sur
gel de polyacrylamide en présence de SDS (conditions
dénaturantes), de 120 kDa en gel filtration, de 30 kDa en
ultracentrifugation et de 431 kDa en électrophorèse en conditions
natives. Ces résultats suggèrent que cette
a-glucosidase apparaît dimérique ou
octamérique selon son milieu (Silva et Terra, 1995).
Des comportements similaires ont été observés au niveau
des a-glucosidases des intestins moyens de Erinnyis
ello (Santos et Terra, 1986), de Pheropsophus
acquinoctialis (Ferreira et Terra, 1989) et de
Sitophilus zeamais (Baker, 1991). L'enzyme
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est plus active sur le maltose que sur le saccharose. Elle
n'hydrolyse pas le tréhalose. Cependant, elle préfère les
maltodextrines de masses moléculaires inférieurs au
maltotétraose (Silva et Terra, 1995). Ce comportement
cinétique est contraire à ceux des
á-glucosidases des insectes Sitophilus
zeamais (Baker, 1991), Aedes aegypti
(Marinotti et James, 1990) et Thaumetopoea pityocampa
(Pratviel-Sosa et al., 1987). En effet, ces enzymes
hydrolysent efficacement les maltooligosaccharides de masses
moléculaires supérieurs à celui du maltopentose.
La larve de l'insecte Musca domestica contient trois
á-glucosidases dont deux sont solubles et une
liée à la membrane cellulaire de l'intestin moyen. Ces enzymes
ont des pH optima très proches (6,3 ; 6,1 ; 6,6) et sont fortement
inhibées par le Tris. Elles ont des masses moléculaires
très différentes. Ainsi, l'á-glucosidase
de masse moléculaire de 72,7 kDa et celle de la membrane cellulaire de
l'intestin moyen (240 kDa) hydrolysent de façon
préférentielle les maltooligosaccharides de masses
moléculaires supérieurs à celui du maltotétraose.
Cependant, celle de masse moléculaire de 330 kDa hydrolyse plus
efficacement le maltose et le maltotriose que les autres maltodextrines
(Terra et Jordão, 1989).
Les pH optima d'hydrolyse des
á-glucosidases des insectes se situent
généralement entre 5 et 6,5 à l'exception de celui de
Rhodnius prolixus qui est de 4,5 (Terra et al.,
1988).
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