I.2.2- Immunoglobulines
Les anticorps encore appelés immunoglobulines sont des
glycoprotéines solubles dans les liquides biologiques et
présentes sur la membrane des lymphocytes B comme récepteur pour
l'antigène (B Cell Receptor).Dans ces liquides, les immunoglobulines
peuvent exprimer leur fonction après combinaison avec l'antigène
qui leur correspond. Les immunoglobulines secrétées sont le
support de la fonction anticorps qui caractérise la réponse
immunitaire spécifique humorale. Les immunoglobulines sont exclusivement
synthétisées par les cellules lymphocytaires de la lignée
B. [28]
Deux types de fonctions déterminent l'activité
anticorps : la reconnaissance spécifique d'un déterminant
antigénique (ou épitope) et l'activation des systèmes qui
agissent sur les cellules qui expriment cet antigène à leur
surface. Deux régions distinctes de la molécule que l'on peut
séparer par certaines enzymes comme la papaïne ou la trypsine
assurent séparément ces fonctions. Il existe donc une
dualité fonctionnelle des anticorps.
La partie d'une immunoglobuline impliquée dans la
reconnaissance des antigènes est appelée Fab (Fragment antigen
binding) ; elle a pour caractéristique essentielle de
présenter une grande diversité, adaptée à
l'hétérogénéité des antigènes qu'elle
reconnaît.
Par contre, la partie assurant l'activation des
systèmes effecteurs a une structure plutôt conservée. Cette
partie est appelée région Fc : Fragment cristallisable.
(Voir figure N°2 pour la structure d'une immunoglobuline) [18;28;31].
Bien que possédant une structure de base commune, les
immunoglobulines sont extrêmement hétérogènes. En
effet, leurs caractéristiques physico-chimiques et leurs
propriétés biologiques ont permis d'en distinguer cinq classes.
Ce sont par ordre de concentration décroissante dans le sérum IgG
(IgG1, IgG2, IgG3, IgG4) IgM, IgA (IgA1, IgA2) IgD et IgE. [2]
Les anticorps impliqués dans les immunisations
transfusionnelles sont essentiellement les IgM et les IgG. Suivant leur mode
d'apparition nous avons les anticorps naturels à dominance IgM et les
anticorps immuns à dominance IgG. [36]
Figure n°2 : Schéma
montrant les deux parties d'une immunoglobuline [51]
IgM
IgAs
IgD
IgG
IgE
Figure n°3: Schéma des
cinq classes d'immunoglobulines [51]
Tableau I : Tableau comparatif des principaux
caractères biochimiques et sérologiques des anticorps IgG et IgM
[51, 1,2]
|
CLASSE d'Ig
|
IgG
|
IgM
|
|
Caractéristiques structurales
|
Monomère (valence 2)
|
Pentamère (valence 10)
|
|
1(2H gamma+2L)
|
5(2H-mu + 2L) + pièce de jonction
|
|
Sous-classes et variations
|
Nombreuses sous classes
IgG (Ig1-2-3-4)
|
Néant
|
|
PM
|
90000
|
150000
|
|
Mode d'apparition
|
Anticorps
« immuns »
|
Anticorps « naturels »
|
|
Affinité et spécificité
|
Forte
|
Faible
|
|
Demi vie en jours (stabilité)
|
5
|
21
|
|
Optimum thermique
|
37°C
|
(#177;grande amplitude) de 0°C à 20°C
|
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Principales fonctions propres (hormis la formation de complexes
Ag-Ac).
|
Précipitation neutralisation
|
agglutination
|
|
Pouvoir sérologique
|
Anticorps non agglutinants en eau physiologique
|
Anticorps agglutinants en eau physiologique
|
|
Agglutination en milieu albumineux
|
Oui
|
Oui
|
|
Enzymes protéolytiques
|
Favorables
|
Inefficaces
|
|
Capacité à activer le système du
complément
|
+/++ (voie classique) variations selon sous-classes
|
+++ (voie classique)
|
|
Capacité à activer les cellules via le
récepteur Fc
|
+/+++ (phagocytose)
|
-/+
|
|
Passage barrière placentaire
|
oui
|
non
|
| 
