IV.4.2.Protéines structurales
? Protéine de capside C
La protéine de capside est une protéine non
glycosyléé, phosphorylée. Sa masse moléculaire est
entre 33 à 38 kDa. La protéine de capside C contient des clusters
de résidus proline et arginine de nature basique qui sont
impliqués dans leur liaison avec l'ARN génomique du virus formant
ainsi les nucléocapsides virales. L'interaction de la protéine de
capside avec l'ARN viral ne peut pas être uniquement dépendante de
la densité des résidus basiques parce que d'autres régions
de base au sein de la protéine ont été trouvées
pour lier mal. Dans le génome du virus de la rubéole 29
nucléotides tronçon (nucléotide 347 à 375)
interagissent avec la protéine de capside (Lee et al.,
2000).
? Protéines membranaires E1 et E2
Les protéines de l'enveloppe du virus sont E1 et E2,
ces protéines sont des glycoprotéines membranaires.
La glycoprotéine E1 du virus a une masse
moléculaire de 58 kDa, alors que la glycoprotéine E2 est
hétérogène de 42 à 47 kDa.
E1 contient trois sites de N- glycosylation pour toutes les
souches alors que le nombre de sites de N-glycosylation de la protéine
E2 semble varier selon la souche.
ISTMT-IPT 2012-2013
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Le rôle majeur de la N-glycosylation sur
l'antigénicité et l'immunogénicité d'E1 a
été étudié. Les études dans lesquelles E1 a
été exprimé dans Escherichia coli ont
indiqué que la glycosylation peut être nécessaire pour le
repliement d'E1.
Les fonctions des protéines E1 et E2 ont
été largement étudiées en utilisant des anticorps
monoclonaux, il a été montré que la protéine E1
contient au moins six épitropes différents, dont certains sont
liés à l'hémagglutination et de neutralisation. E1
apparaît comme la protéine de surface principale, avec des
domaines impliqués dans la fixation du virus à la cellule.
La fonction de E2 n'est pas encore totalement
déterminé mais E2 contient hémagglutination partielle et
épitopes neutralisants (Lee et al., 2000).
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