5-2. Compartiment plasmatique et d'alimentation
tissulaire
5-2-1. Récepteurs solubles de la transferrine
Toutes les cellules en croissance ou ayant une fonction
métabolique ont besoin de fer. Le mécanisme par lequel le fer
rentre dans les cellules est depuis quelques années mieux cerné
(Carriaga et al., 1991). Le fer est lié à sa
protéine de transport dans le sang, la transferrine, qui possède
un récepteur glycoprotéique spécifique sur la surface des
cellules. Pour le transport du fer à travers la membrane cellulaire, la
transferrine se lie à son récepteur cellulaire et elle est
ensuite internée par endocytose. Quand le pH de la vésicule
endocytaire chute, le fer est libéré dans le
cytoplasme. La transferrine liée à son récepteur, est
relâchée (Baynes et al., 1994).
Sa détermination revêt une importance
particulière au niveau clinique et nutritionnel car c'est un indicateur
sensible des réserves en fer de l'organisme. En effet, sa concentration
varie selon l'état en fer de l'individu. Elle est augmentée par
la déficience en fer (Baynes et al., 1994; Beard, 1994). Elle
ne semble pas être affectée par l'infection,
l'inflammation ou les maladies chroniques.
5-2-2.Transferrine sérique
Encore appelée la sidérophiline, la transferrine
de poids moléculaire de 79570 daltons, est une glycoprotéine
synthétisée par le foie. Son principal rôle est le
transport du fer dans le plasma et dans les liquides extracellulaires en
général et singulièrement vers le système
érythropoïétique où sont produits les globules
rouges. La transferrine est également chargée d'assurer la
récupération du fer libéré par l'hémolyse et
la dégradation de l'hémoglobine.
Sa synthèse au niveau du foie est réduite (en
dessous de 2 g/l) en cas de graves carences protéiniques car, la
transferrine constitue un des indicateurs biologiques utilisés dans le
diagnostic de l'état de malnutrition protéinique (SNDLF, 2001).
Cependant, elle est élevée (au dessus de 4 g/l) en cas de carence
martiale (Vernet et al., 2001). Du fait de ces 2 sites de fixation du
fer, la transferrine n'est saturée chez le sujet normal qu'au tiers de
sa capacité (Finch et Huebers, 1982).
Dans le plasma, la transferrine possède plusieurs
formes moléculaires selon sa liaison avec le fer. Il s'agit de la forme
monoferrique (n'ayant fixé le fer sur l'un ou l'autre des 2 sites), la
forme diferrique (ayant fixé le fer sur les 2 sites) et la forme
apotransferrine (n'ayant pas fixé de fer) (Wagner, 2000).
5-2-3. Capacité totale de fixation (CTF) et
coefficient de saturation (CST)
La capacité totale de fixation du fer correspond
à la quantité totale de fer qui peut être
liée par la transferrine présente dans le
sérum. Le coefficient de saturation de la transferrine est le rapport du
fer sérique sur la capacité totale de fixation du fer.
L'augmentation de la capacité totale de fixation du fer entraîne
une diminution du coefficient de saturation de la transferrine. La
capacité totale de fixation du fer est moins affectée
comparativement au coefficient de saturation par les variations biologiques
d'un individu (Gibson, 1990).
Une diminution du pourcentage de saturation de la transferrine
est un indicateur de la déficience en fer si et seulement si elle est
associée à une augmentation de la capacité totale de
fixation du fer (Cook, 1982). La capacité totale de fixation du fer est
diminuée comme la transferrine sérique en présence d'un
syndrome inflammatoire (Gibson, 1990).
| 
