IV-Bioconversion des composés phénoliques
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Synthèse Bibliographique
III-1 Bioconversion de l'oleuropéine par la
Ji-glucosidase thermophile immobilisée recombinante de Sulfolobus
solfataricus
L'hydrolyse enzymatique de l'oleuropéine par la
13-glucosidase a été déjà
décrite (Limiroli et al., 1995). Elle engendre l'obtention de
l'oleuropéine aglycone. L'immobilisation d'une â-glucosidase
recombinante et thermophile de Sulfolobus solfataricus sur un support
en chitosane afin d'hydrolyser enzymatiquement l'oleuropéine à 60
et 70°C a été envisagée par Briante et al.
(2000). En supposant que l'hydrolyse enzymatique n'attaque qu'uniquement
la liaison glucosidique, la biotransformation ne génèrent alors
que des espèces aglycones instables qui en se clivant par une
température supérieure à 60 °C donneront une
quantité considérable en hydroxytyrosol. L'utilisation d'une
enzyme immobilisée thermophile dans un bioréacteur peut
résoudre les problèmes techniques relatifs à l'hydrolyse
de différents substrats. En effet, les hautes températures
utilisées limitent la croissance microbienne et aident à la
solubilisation du substrat. Dans le cas de l'hydrolyse de l'oleuropéine,
l'élévation de la température permet en une seule
étape et pendant un bref délai suite à une hydrolyse
enzymatique de l'oleuropéine et une hydrolyse chimique de l'aglycone
oleuropéine, l'obtention d'hydroxytyrosol (Briante et al.,
2000).
III-2 Bioconversion de l'oleuropéine des olives
L'oleuropéine des olives en saumure est
hydrolysée par la â-glucosidase (EC 3.2.1.2.1), enzyme produite
par la souche oleuropéinolytique telle que Lactobacillus
plantarum. Cette souche peut être isolée à partir
d'une saumure naturelle d'olives mûres non soumises à un
traitement alcalin. Lactobacillus plantarum est une bactérie
sous forme de bâtonnets, croît sur un pH limite de 3,5 et
tolère jusqu'à 1% d'oleuropéine et 8% de NaCl dans le
milieu de culture (Ciafardini et al., 1994). La â-glucosidase
produite par cette souche hydrolyse le
5-bromo-4-chloro-3-indolyl-â-D-glucopyranoside et
l'oleuropéine.
De plus, durant la maturation des olives, la
dégradation de l'oleuropéine sous l'action du
13-glucosidase et l'estérase a été mis en
évidence par Briante et al., 2002. Probablement, pendant la
maturation des olives, ces activités enzymatiques rétablies sont
en corrélation étroite avec la maturation des olives. Ils peuvent
être utilisés pour la caractérisation biochimique de
différentes variétés d'Olea europaea L. En outre,
la corrélation entre l'activité estérase et la
quantité d'acétyl-CoA suggère que cette activité
est importante dans le procès d'accumulation d'huile dans les olives
matures (Briante et al., 2002).
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