III-1 Quelques enzymes produites par Aspergillus niger
III-1-1 Estérase
L'estérase « carboxylique ester hydrolase »
est spécifique aux esters solubles, en revanche la lipase «
carboxylique ester hydrolase » est spécifiquement active sur les
esters d'acide gras insolubles et elle n'hydrolyse que les liaisons esters
présents uniquement à l'interface eau-huile. L'estérase
est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse de diverses liaisons esters. Elle est
subdivisée en plusieurs groupes dépendants de la liaison esters
qu'elle a hydrolysée. Ces dernières agissent sur les esters
carboxyliques (3.1.1), thiolestérase (3.1.2), monoester phosphorique
hydrolase, les phosphatases (3.1.3), phosphodiesters hydrolases (3.1.6),
diphosphoprique monoestérase (3.1.7) et les triesters phosphoriques
hydrolases (3.1.8) (Ismail, 1998).
Parmis les estérases, l'estérase
féruloyle ou cinnamoyle qui appartient à la surclasse des ester
carboxyliques hydrolases. Elle hydrolyse la liaison esters entre le sucre et
l'acide hydroxycinnamique. Ces enzymes sont purifiées et
caractérisées à partir de plusieurs microorganismes,
incluant Streptomyces olivochromogenes, Clostridium
stercorarium, Aspergillus awamorri et Aspergillus niger
(Faulds & Williamson, 1991 et 1994 ; Donaghy et al., 2000 ; McCrae
et al., 1994 ; Kroon et al., 1996).
III-1-2 3-Glucosidase
3-Glucoside glucohydrolase, communément appelé
3-glucosidase, catalyse l'hydrolyse des liaisons alkyle et aryle-3-glucoside,
tels que la di-glucoside, les oligosaccharides et les polysaccharides. Cette
enzyme, O-glucoside hydrolase, « EC 3.2.1.x » est un large
groupe d'enzyme biochimiquement et industriellement important. Vu le nombre
important des combinaisons possibles entre les carbohydrates, il existe alors
un large nombre de glucosidase spécifique à beaucoup de substrat
(Henrissat, 1998).
III-2 Applications biotechnologiques des estérases
et de Ji-Glucosidase
III-2-1Applications biotechnologiques des
estérases
Les estérases sont impliquées dans plusieurs
réactions de bioconversion. En effet, cette dernière est capable
d'estérifier les acides gras du lait. Cette estérification
conduit à la formation des esters de ces acides qui sont responsables du
développement d'un arôme de fruit dans l'industrie artisanale du
fromage (Reddy et al., 1970). Une technique biotechnologique simple
pour l'obtention d'arôme de fraise par l'estérase de
Pseudomenas fragi qui croit dans le lait écrèmé
et le lactosérum (Ismail, 1998).
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Synthèse Bibliographique
Le traitement enzymatique des sous produits d'huile d'olive
utilisant le jus de culture d'Aspergillus niger enrichie
d'estérase cinnamoyl a été testé avec sa
possibilité de libération de composés phénoliques
simples et exceptionnellement l'hydroxytyrosol (Bouzid et al., 2005).
Ces enzymes sont capables d'hydrolyser les liaisons esters entre les
composés phénoliques et les polysaccharides.
III-2-2Applications biotechnologiques des 3-glucosidase
La 3-glucosidase est largement utilisé dans divers
procès biotechnologiques, incluant la production du fuel éthanol
à partir des résidus agriculturals cellulosiques (Bothast et
Saha, 1997). Elle participe dans la celluloyse en hydrolysant le cellobiose. La
3-glucosidase joue un rôle important dans l'étape finale de la
saccharification biologique du matériel cellulosique. Certaines
3-glucosidases catalysent non seulement les réactions d'hydrolyse mais
aussi les réactions de trans-glycosylation (Cote et Tao, 1990). En
addition, la 3-glucosidase joue un majeur rôle dans la formation des
arômes du vin et du pomme sucré « Shochu » (Ohta et al.,
1991). Ceci est due à l'hydrolyse de terpenyl-3-D-glucosides en terpen
(Vasserot et al., 1995). De plus cette enzyme est démontré
efficace dans la libération des composés phénoliques
simple à partir des sous produits de l'industrie oléicole
(Briante et al., 2000 ; 2002).
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